Las enzimas, acción enzimática.

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.

Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada órgano y célula del cuerpo, como en:
-La sangre
-Los líquidos intestinales
-La boca (saliva)
-El estómago (jugo gástrico)

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles que suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
pH
temperatura

cofactores

En las reacciones espontáneas, los productos finales tienen menos energía libre de Gibbs (DG) que los reactantes (Figura inferior izquierda). Por tanto, en las reacciones espontáneas se libera energía de Gibbs (DG<0). Sin embargo, el comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de energía. Esta energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra se llama energía de activación (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente transcurre la reacción.

Perfil energético de una reacción espontánea

La acción de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la Ea(Figura superior derecha). Los enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la Ea aún más que los catalizadores inorgánicos. Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) para dar H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un catalizador inorgánico (platino), o con un enzima específico (catalasa). Las respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol. Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.

Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una energía y una orientación adecuadas. La actuación del enzima permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una orientación óptima para que la reacción se produzca y modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos.

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima:

-el modelo llave-cerradura:

Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.

-el modelo del ajuste inducido:

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de "llave-cerradura" las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.

Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por:
cambios en el pH
cambios en la temperatura
presencia de cofactores
las concentraciones del sustrato y de los productos finales
presencia de inhibidores
modulación alostérica
modificación covalente
activación por proteolisis
isoenzimas

Aquí os dejo un link muy interesante, por si os apetece ampliar un poco mas.

http://www.oocities.org/pelabzen/inhenz.html

bibliografía

http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002353.htm


http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/tema11.htm


http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima


http://www.tiposde.org/ciencias-naturales/166-tipos-de-enzimas/


http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml