TEMA - PROTEÍNAS 

Año 2003

•1.  Indique cuales son las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización de proteínas [0,5], enumerando los enlaces que se rompen en cada caso y los productos de ambos procesos [0,8]. Cite un agente que pueda hidrolizar y otro que pueda desnaturalizar las proteínas [0,2].

Indique cuales son las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización de proteínas

Las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización son:

La hidrólisis afecta a la estructura primaria

La desnaturalización afecta a la estructura terciaria y cuaternaria, además la desnaturalización puede ser reversible y la hidrólisis no.

Enumerando los enlaces que se rompen en cada caso y los productos de ambos procesos

En la hidrólisis se rompe el enlace peptídico dando como producto péptidos y aminoácidos y en la desnaturalización se rompe los enlaces débiles, fuerzas de Van de Waals, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, dando como producto proteínas desnaturalizadas.

Cite un agente que pueda hidrolizar y otro que pueda desnaturalizar las proteínas

Agente que puede hidrolizar, enzimas, ácidos o bases

Agente que puede desnaturalizar, pH, temperatura.

•2.  Describa la estructura terciaria [0,75] y cuaternaria [0,75] de las proteínas haciendo especial hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan.

La estructura terciaria es el conjunto de la estructura secundaria y sus discontinuidades, se mantiene con interacciones iónicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van de Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes de disulfuro.

La estructura cuaternaria es cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.

• 3. Defina el término proteína [0,25] y describa su estructura primaria [0,5] y secundaria [0,75] haciendo especial hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan.

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

La estructura de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal.

La estructura secundaria de una proteína es el nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen.

 Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura:

1. α-hélice:

o     Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha.

o   Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grande o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean.

o   La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de puentes de hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.

2. Β- hoja laminada: también se denomina hoja plegada o lámina plegada.

Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula.

Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada, puede ser paralela y antiparalela

3. Triple hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de α-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.

•4.  Enumere tres factores que influyen en la actividad enzimática [0,3]. Explique detalladamente el efecto de dos de ellos [1,2].

-Temperatura: las enzimas tiene un valor de temperatura óptimo en el cual la velocidad de reacción es máxima. Si el valor es menor al óptimo, la enzima disminuye su actividad, si es superior (50 – 60° C), aumentan los choques entre moléculas y la inestabilidad en los enlaces, produciéndose la desnaturalización de la molécula e inactivación irreversible.

-pH: las enzimas tienen un valor de pH óptimo (generalmente neutro) en el cual la velocidad de reacción es máxima. Si el valor se aleja del óptimo, la enzima verá modificada su carga eléctrica al aceptar (medio básico) o donar protones (medio ácido), lo que producirá un cambio en la estructura de los aminoácidos y por tanto, se inactivará la enzima.

-Concentración el sustrato: si a pH y la temperatura constantes, aumenta la concentración del sustrato, aumenta la velocidad de reacción hasta un punto en el cual todas las enzimas se encuentran ocupadas y el sistema ha saturado.

• 5. En una reacción química en la que la sustancia A se transforma en la sustancia B, se liberan 10

kcal/mol de sustrato. Cuánta energía se liberaría si la reacción estuviese catalizada por una enzima? Razone la respuesta [1].

La energía liberada en la reacción catalizada por una enzima sería la misma, es decir, 10 kcal/mol.

Las enzimas no cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre, solo aceleran procesos espontáneos; no pueden hacer que los procesos sean termodinámicamente más favorables.

•6.  A la vista de la imagen, conteste las siguientes

cuestiones:

a) ¿Qué tipo de molécula o macromolécula le

sugiere la figura adjunta? [0,25] ¿Qué

estructura representa? [0,25] .¿ Qué tipos de

enlaces estabilizan el entramado molecular

que se observa en la figura? [0,5].

b) ¿ Qué otro tipo de estructura del mismo nivel

de complejidad conoce? [0,2]. Analice las

principales características de cada una de

ellas [0,8].

a) ¿Qué tipo de molécula o macromolécula le sugiere la figura adjunta?  Proteína

b) ¿Qué estructura representa? Estructura: alfa hélice

 ¿Qué tipos de enlaces estabilizan el entramado molecular que se observa en la figura?

Enlaces: puentes de hidrógeno entre CO de un enlace peptídico y NH de otro enlace (se encuentran enfrentados)

 c) ¿Qué otro tipo de estructura del mismo nivel de complejidad conoce?  Beta-laminar

 Analice las características de cada una de ellas

β-laminar (lámina plegada) Esta estructura se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zig-zag (debido al plegamiento que ocurre a nivel del Ca ). El sentido de los fragmentos es paralelo si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto sentido. Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados. Se forma estructura en zig-zag donde los radicales R quedan a un lado o al otro de la estructura

α-hélice. Enrollamiento de la cadena peptídica sobre sí misma. Cada vuelta de hélice corresponde a 3,6 aminoácidos. Enrollamiento en sentido de las agujas del reloj. La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno entre el CO de un enlace peptídico y el NH de otro enlace (por la disposición de la hélice se encuentran enfrentados). Los radicales de los aminoácidos quedan expuestos hacia el exterior

• 7. Enumere [0,5] y describa cinco funciones de las proteínas ilustrando cada una con un ejemplo

[1].

1.     Catalizadores: que son realizadas por las enzimas y aceleran las reacciones metabólicas. Ejemplo: un enzima

2.     Reguladoras: las hormonas, modifican la intensidad metabólica. Ejemplo: insulina

3.     Movimiento: actina y miosina, producen los movimientos de los músculos. Ejemplo: actina/miosina

4.     Defensivas: los anticuerpos, sistema inmunitario.  Ejemplo: inmunoglobulina/anticuerpos

5.     Transporte: la hemoglobina lleva el oxígeno a la sangre. Ejemplo: hemoglobina

8.  La gráfica adjunta representa la evolución de la actividad de cuatro enzimas cuando se las somete a valores diferentes de pH. En relación con ella, conteste las  siguientes cuestiones:

a) Compare e interprete de forma razonada el trazado

de las distintas curvas de actividad [1].

Representa como se lleva a cabo la reacción de catabolización de diferentes enzimas en diferentes niveles de pH.

 La pepsina y la papaína entre 5 y 5.5

b) Explique la diferencia existente entre los óptimos de

actividad de la tripsina y de la pepsina teniendo en

cuenta que una actúa en el estómago y otra en el

intestino [0,5] .Como influye el pH en la actividad

enzimática de la papaína? Razone la respuesta [0,5].

Existe un pH mínimo, por debajo del cual la enzima no muestra actividad; un pH óptimo, al cual la actividad es máxima; y un pH máximo, por encima del cual también se produce la desnaturalización.

El estómago contiene el jugos gástrico con alto contenido de  HCl (ácido clorhídrico). Esto le imparte un pH ácido al contenido estomacal y es por eso que la tripsina que actúa allí tiene un pH optimo bajo (ácido). 
Por otro lado, el duodeno recibe el quimo ácido del estomago. Este quimo se neutraliza con las secreciones alcalinas provenientes del hígado y el páncreas y por esto aumenta el pH del contenido intestinal lo cual favorece la actividad de la tripsina.

 La Papaína es una enzima que mantiene su actividad catalítica constante independientemente del nivel de pH del medio

Año 2004

•1. Defina: enzima, centro activo, coenzima, inhibidor y catalisis [2].

Enzima, molécula formada por proteínas que producen las células vivas y que actúa como catalizador y regulador en los procesos químicos del organismo.
Centro activo,es el lugar de la enzima que se adapta  al sustrato y actúa sobre él para originar el producto.
Coenzima, cofactor orgánico no proteico que unido a la apoenzima forma  la enzima.
Inhibidor, sustancia que disminuye o anula la actividad de una enzima.
Energía de activación, es la mínima energía necesaria para formar o romper enlaces, es decir, la mínima energía necesaria para convertir un mol de sustrato en un mol de producto.

• 2. En un ensayo enzimático se produjo, accidentalmente, una elevación brusca de la temperatura y se detuvo la actividad enzimática. Al bajar la temperatura se recuperó la actividad enzimática. Explique razonadamente este hecho [1].

La elevación de la temperatura desnaturaliza la enzima.

La bajada de la temperatura permite la renaturalización y se recuperar la actividad enzimática.

• 3. Defina que son los aminoácidos [0,4], escriba su fórmula general [0,4] y clasificarlos en función de sus radicales [0,6].Describa el enlace peptídico como característico de la estructura de las proteínas [0,6].

Los aminoácidos, son moléculas pequeñas y son monómeros de las proteínas, todos tienen en común un grupo amino NH₂ y un grupo ácido COOH.

Fórmula general de un aminoácido es:

Según sus radicales se clasifican en:

• No polares,
• Polares sin carga,
• Polares con carga negativa
• Polares con carga positiva.

 El enlace peptídico une a los aminoácidos a través del grupo amino de un aminoácido con el grupo ácido de otro aminoácido.

•4.  Explique brevemente la función estructural, catalítica, transportadora y de reconocimiento celular de las proteínas

Función estructural:

            Las proteínas, sobre todo las filamentosas forman la mayoría de las estructuras tanto celulares como orgánicas. Así algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Otras como tubulina, actina, etc forman los cilios, flagelos, citoesqueleto, etc. Las histonas forman parte de la cromatina y los cromosomas. El colágeno forma tendones, cartílagos, huesos etc., la elastina forma parte paredes de ciertos órganos, la queratina constituye la mayoría de las formaciones epidérmicas como pelos, uñas plumas etc.

Función de transporte:

            Muchas proteínas se unen con otras moléculas e intervienen en su transporte. Así tenemos algunas proteínas de las membranas celulares (permeasas) que tienen como función transportar sustancias entre el exterior y el interior. Otras muchas proteínas extracelulares tienen como misión transportar diversas sustancias por el interior del organismo, así tenemos la hemoglobina que transporta el oxígeno en la sangre de los vertebrados, la hemocianina lo hace en algunos invertebrados, la mioglobina lo transporta en el músculo; los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos); las lipoproteínas transportan colesterol, triglicéridos y otros lípidos; la seroalbúmina transporta ac.grasos, fármacos y otras sustancias en la sangre.

Función catalítica:

            Algunas proteínas actúan catalizando (facilitando y acelerando) las reacciones que tienen lugar en los seres vivos, estas reacciones constituyen el metabolismo. Estas proteínas se denominan enzimas y constituyen el grupo más numeroso de proteínas y posiblemente el más importante.    

      

Función de reconocimiento de señales químicas

            Situadas en la superficie exterior de las membranas celulares, existen numerosas proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas. Las hay capaces de reconocer hormonas, neurotransmisores, anticuerpos, 

• 5. Defina que es una enzima [0,4]. Explique la influencia del pH [0,8] y de la temperatura [0,8] sobre la  actividad enzimática.

Definición: proteína que acelera la velocidad de las reacciones metabólicas

Influencia del pH: variación de la actividad y desnaturalización

Influencia de la temperatura: variación de la actividad y desnaturalización

•6.  En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a) Identifique la macromolécula que representa [0,2], indique cuáles son sus componentes esenciales [0,2] y describa el enlace que se establece entre ellos [0,3] citando dos características del mismo [0,3].

            La  figura representa  la estructura 2ª de una proteína, enlaces peptídicos, puentes de  hidrógeno intracatenarios en zonas próximas de las cadenas polipeptídicas

            Es una proteína, de estructura secundaria hélice alfa. Las proteínas son macromoléculas que están constituidas fundamentalmente por C (Carbono), H (Hidrógeno), O (Oxígeno) y N (Nitrógeno) y casi todas con azufre. Se unen mediante enlaces peptídicos, que es un enlace tipo amida que se establece entre dos aminoácidos, cuando reacciona el grupo ácido de uno con el grupo amino del otro, es una reacción de condensación en la que se produce una molécula de agua. Tiene como características principales, que es un enlace covalente muy resistente que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas y tiene un carácter parcial de doble enlace y no es posible el giro alrededor de él.

b) Nombre y describa la estructura espacial de mayor complejidad que pueda adoptar la misma macromolécula [0,1] y descríbala [0,4].

Lámina beta

Se origina cuando se unen por puentes de hidrógeno segmentos adyacentes que pueden ser de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas. Estos segmentos forman una lámina plegada en zig-zag , con los radicales hacia a ambos lados de la  de la hoja de manera alterna.

Otra estructura espacial de mayor complejidad que puede adoptar la misma macromolécula son las proteínas globulares, que es un tipo de estructura terciaria, son redondeadas, solubles y poseen función dinámica. En medio acuoso dirigen los radicales polares hacia afuera, mientras que en la membrana celular exponen los radicales apolares.