LÍPIDOS 2009 y 2010
Defina ácido graso, triacilglicérido
y fosfolípido. Explique por qué los fosfolípidos son moléculas anfipáticas.
Cite una función biológica de los carotenoides y otra de los esteroides.
Ácido graso: son ácidos orgánicos monocarboxílicos. Pueden
estar libres o formando parte de la molécula de un lípido saponificable. Se
clasifican en saturados o insaturados, según la presencia o no de doble enlace.
Triacilglicérido: son las grasas más abundantes, pueden
tener los tres ácidos grasos iguales o diferentes.
Fosfolípido: son lípidos saponificables también llamados
fosfoglicéridos, son los principales componentes de las membranas biológicas.
Los fosfolípidos son moléculas anfipáticas porque poseen una
región polar hidrofílica y otra apolar hidrofóbica.
Los carotenoides colaboran con la clorofila en la
fotosíntesis.
En relación con la imagen adjunta
responda las siguientes cuestiones:
a) ¿Qué tipo de molécula
representa?¿Qué nombre recibe la región señalada con el número 1? ¿Qué nombre
recibe la región señalada con el número 2? ¿Cuál es la composición química de
las moléculas que constituyen la región 2? ¿Por qué las dos estructuras que
integran esta región 2 una aparece rectilínea y la otra doblada o torcida?
b) Estas biomoléculas juegan un
papel fundamental en la formación de ciertas estructuras celulares, ¿cuáles son
estas estructuras? Indique qué propiedad físico-química de estas moléculas
explica su comportamiento en medio acuoso. ¿Cuál es este comportamiento y qué
relación tiene con su función estructural? Razone la respuesta.
a) Representa un fosfolípido. La región 1 se corresponde con
la cabeza polar compuesta de un ácido fosfórico y de glicerina. La región dos
es la cola, compuesta por ácidos grasos. Esto se debe a que la torcida es
insaturada, ya que es el doble enlace la que lo provoca.
b) Estas estructuras de la que forman parte son las
membranas biológicas. De la forma en la que se disponen, les hace ser
hidrofílicas.
Defina ácido graso. Explique en
qué consisten las reacciones de esterificación y saponificación. Cite dos
funciones de las grasas en los seres vivos.
Los ácidos grasos son lípidos que se pueden dividir en
saturados (no tienen doble enlace y
suelen ser sólidos) y en insaturados (tienen en su cadena uno o más
dobles enlaces).
Saponificación: formación de jabones a partir de la
hidrólisis alcalina de lípidos saponificables.
Esterificación: reacción entre ácido carboxílico y un
alcohol en la que se obtienen un éster y un agua.
Las grasas son aislantes térmicos y almacenes de alimento.
Diferencie entre ácido graso
saturado e insaturado. Explique la reacción de saponificación. Indique la
principal función de los fosfolípidos. Explique la propiedad que permite a los
fosfolípidos formar bicapas en medios acuosos.
Los saturados no tienen doble enlace y suelen ser sólidos,
mientras que los insaturados presentan dobles enlaces y son líquidos.
Saponificación: formación de jabones a partir de la
hidrólisis alcalina de lípidos saponificables.
La principal función biológica de un fosfolípido en la
composición de membranas biológicas.
Defina triacilglicérido y
fosfolípido. Indique las diferencias entre los lípidos saponificables y los insaponificables,
cite un tipo de cada uno de ellos.
Triacilglicérido: son las grasas más abundantes, pueden
tener los tres ácidos grasos iguales o diferentes.
Fosfolípido: son lípidos saponificables también llamados
fosfoglicéridos, son los principales componentes de las membranas biológicas.
La principal diferencia es que los lípidos saponificables (grasas,
ceras y fosfolípidos) contienen en su molécula ácidos grasos y los
insaponificables (terpenos y esteroides) no.
Defina triacilglicérido y
explique dos de sus funciones biológicas. Explique cómo obtendría jabón a partir
de estas biomoléculas.
Triacilglicérido: son las grasas más abundantes, pueden
tener los tres ácidos grasos iguales o diferentes. Actúan como reserva
energética y como aislantes térmicos.
Obtendríamos jabón a partir de la saponificación, ya que
tras la hidrólisis alcalina de estos se producen sales (jabones).
En relación con la fórmula
adjunta, conteste las siguientes cuestiones:
a) ¿Qué tipo de biomolécula representa?
b) ¿Cuál es el comportamiento de
este tipo de biomoléculas en un medio acuoso? ¿En qué estructuras celulares se
encuentra?
Es un fosfolípido, un lípido saponificable también llamado
fosfoglicérido. Cuando estos se encuentran en un medio acuoso, se asocian
formando varios tipos de estructuras, en las que los grupos hidrofóbicos se
orientan hacia las moléculas de agua e interaccionan con ella formando puentes
de hidrógeno.
PROTEÍNAS 2001 y 2002
Características y propiedades
del enlace peptídico.
El enlace peptídico es un enlace covalente, posee cierto
carácter de doble enlace, los cuatro átomos del grupo péptido se hayan en el
mismo plano. Sólo pueden girar los enlaces C-C y C-N. Con función hormonal,
destacan la oxitocina, la ADH, la insulina y el glucagón. El glutatión como
transportador y como antibióticos gramicidina-S y valinomicina.
Al medir, a una determinada Tª y
pH, la actividad de una reacción enzimática nos encontramos que durante la A,
esta actividad vale 250 µmoles/min * mg proteína, mientras que durante la
situación B vale el doble midiéndola a la misma Tª y pH. Explique las posibles
razones que han podido ocasionar este cambio y justifique la respuesta.
Lo que ha podido ocasionar este cambio es la concentración de sustrato, al aumentar la concentración de sustrato existen más centros activos ocupados y la velocidad de la reacción aumenta hasta que no quedan centros activos libres, a partir de ese momento, un aumento de la concentración del sustrato no supone un aumento de la velocidad de la reacción. Si se disminuye la concentración de sustrato la velocidad a la que actúa la enzima se va reduciendo.
Lo que ha podido ocasionar este cambio es la concentración de sustrato, al aumentar la concentración de sustrato existen más centros activos ocupados y la velocidad de la reacción aumenta hasta que no quedan centros activos libres, a partir de ese momento, un aumento de la concentración del sustrato no supone un aumento de la velocidad de la reacción. Si se disminuye la concentración de sustrato la velocidad a la que actúa la enzima se va reduciendo.
La ingestión de metanol (HCH2OH)
es muy peligrosa, porque el metanol, aunque por sí mismo no es tóxico,
experimenta dentro del organismo una transformación enzimática. La intoxicación
por metanol puede combatirse haciendo que la persona afectada tome mucho etanol
(CH3CH2OH), una sustancia parecida al metanol. Indique una posible causa del efecto
protector que el etanol ejerce sobre la intoxicación por metanol.
El metanol es metabolizado por la enzima alcohol deshidrogenasa, la misma que metaboliza el etanol, pero esta enzima es 22 veces más afín por el etanol que por el metanol, razón por la cual se utiliza el etanol como antídoto de esta intoxicación, ya que al preferir la enzima como sustrato el etanol estamos evitando la formación de los metabolitos tóxicos del metanol, causante de los síntomas, los cuales son el formaldehído y el ácido fórmico.
El metanol es metabolizado por la enzima alcohol deshidrogenasa, la misma que metaboliza el etanol, pero esta enzima es 22 veces más afín por el etanol que por el metanol, razón por la cual se utiliza el etanol como antídoto de esta intoxicación, ya que al preferir la enzima como sustrato el etanol estamos evitando la formación de los metabolitos tóxicos del metanol, causante de los síntomas, los cuales son el formaldehído y el ácido fórmico.
Describa el proceso de catálisis
enzimática.
La catálisis enzimática consiste en rebajar la energía de activación (mínima energía necesaria para formar o romper enlaces), para llegar al estado de transición (estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, pero aún no se han formado los nuevos), y permitir que la reacción se lleve a cabo. Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce la catálisis enzimática.
El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES), debido a su gran especificidad, para cada tipo de sustrato y de reacción existe una enzima concreta. La unión es reversible, ya que una parte del complejo enzima-sustrato se disocia, lo que hace que esta parte de la catálisis sea muy lenta. E+S↔ES. La unión de los radicales de los aminoácidos del centro activo al sustrato consigue debilitar sus enlaces, con lo cual se consigue alcanzar el estado de transición. Una vez formado el complejo enzima-sustrato el cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final (P). Esta parte de la catálisis es muy rápida e irreversible. ES→E+P. Si no existieran cofactores, la acción catalítica la realizan algunos aminoácidos del propio centro activo. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse quedando modificada.
La catálisis enzimática consiste en rebajar la energía de activación (mínima energía necesaria para formar o romper enlaces), para llegar al estado de transición (estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, pero aún no se han formado los nuevos), y permitir que la reacción se lleve a cabo. Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce la catálisis enzimática.
El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES), debido a su gran especificidad, para cada tipo de sustrato y de reacción existe una enzima concreta. La unión es reversible, ya que una parte del complejo enzima-sustrato se disocia, lo que hace que esta parte de la catálisis sea muy lenta. E+S↔ES. La unión de los radicales de los aminoácidos del centro activo al sustrato consigue debilitar sus enlaces, con lo cual se consigue alcanzar el estado de transición. Una vez formado el complejo enzima-sustrato el cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final (P). Esta parte de la catálisis es muy rápida e irreversible. ES→E+P. Si no existieran cofactores, la acción catalítica la realizan algunos aminoácidos del propio centro activo. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse quedando modificada.
Estructura primaria y
desnaturalización de la proteína.
La estructura primaria la poseen todas las proteínas y es la
secuencia lineal de aminoácidos que la integran. Es la más sencilla de todas.
El enlace que la caracteriza es el enlace peptídico, en el que intervienen el
grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro.
Se entiende por desnaturalización de la proteína la rotura
de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula.
Explique cuál es la función de
las enzimas y qué se entiende por apoenzima, coenzima y centro activo.
La función de las enzimas es la de actuar como catalizador de las reacciones en los seres vivos.
Apoenzima, es la parte proteica de una enzima.
Coenzima, cofactor orgánico no proteico que unido a la apoenzima forma la enzima.
Centro activo, es el lugar de la enzima que se adapta al sustrato y actúa sobre él para originar el producto.
La función de las enzimas es la de actuar como catalizador de las reacciones en los seres vivos.
Apoenzima, es la parte proteica de una enzima.
Coenzima, cofactor orgánico no proteico que unido a la apoenzima forma la enzima.
Centro activo, es el lugar de la enzima que se adapta al sustrato y actúa sobre él para originar el producto.
Analice la estructura secundaria
y terciaria de las proteínas haciendo especial hincapié en las fuerzas que las
mantienen.
En la estructura secundaria podemos encontrar:
Alfa-hélice, se produce al girar los carbonos asimétricos
siguiendo una hélice alrededor de un eje imaginario, se mantiene por puentes de
hidrógeno intracatenarios.
Beta-hoja plegada, se produce cuando los carbonos
asimétricos actúan como puntos de plegamiento de la cadena, se mantiene por
puentes de hidrógeno intercatenarios.
Triple hélice de colágeno, en su estructura primaria abundan
los aminoácidos prolina e hidroxiprolina, se mantiene con una hélice más
extendida con puentes de hidrógeno intracatenarios.
La estructura terciaria es el conjunto de la estructura
secundaria y sus discontinuidades, se mantiene con interacciones iónicas,
puentes de hidrógeno, fuerzas de Van de Waals, interacciones hidrofóbicas y
puentes de disulfuro.
Describa cinco funciones
desempeñadas por las proteínas en los seres vivos.
Funciones de las proteínas:
Catalizadores, realizadas por las enzimas, aceleran las
reacciones metabólicas.
Reguladoras, hormonas, modifican la intensidad metabólica.
Movimiento, actina y miosina, de los músculos.
Defensivas, anticuerpos, sistema inmunitario.
Transporte, hemoglobina, oxígeno en sangre.
Sabiendo que el tipo de cabello
(rizado o liso) se debe a la estructura que adoptan sus componentes, explique,
razonadamente, por qué el calor puede alisar el cabello y por qué este cambio
es reversible.
El calor provoca que la queratina (proteína del pelo) se
desnaturalice, es decir, que se rompan los enlaces que mantienen estable el estado
nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria. Por lo que también pierde su actividad biológica. Sin embargo, ésta
se puede renaturalizar, ya que la información presente en la estructura primaria permite reconstruir las interacciones
que dan lugar a los niveles superiores de organización, y así recuperar también
su actividad biológica.
Defina qué son los aminoácidos y
clasifíquelos en función de sus radicales. Describa el enlace peptídico como
característico de la estructura de las proteínas.
Los aminoácidos son monómeros de las proteínas, todos tienen
en común un grupo amino (NH2) y un grupo ácido (COOH). Según sus radicales se
clasifican en:
No polares.
Polares sin carga.
Polares con carga negativa.
Polares con carga positiva.
El enlace peptídico une a los aminoácidos a través del grupo
amino de un aminoácido con el grupo ácido de otro aminoácido.
Enumere y describa los tipos de
estructura secundaria.
En la estructura secundaria podemos encontrar:
Alfa-hélice, se produce al girar los carbonos asimétricos
siguiendo una hélice alrededor de un eje imaginario, se mantiene por puentes de
hidrógeno intracatenarios.
Beta-hoja plegada, se produce cuando los carbonos
asimétricos actúan como puntos de plegamiento de la cadena, se mantiene por
puentes de hidrógeno intercatenarios.
Triple hélice de colágeno, en su estructura primaria abundan
los aminoácidos prolina e hidroxiprolina, se mantiene con una hélice más
extendida con puentes de hidrógeno intracatenarios.
A la vista de la gráfica,
conteste a las siguientes cuestiones:
a) Explique qué representa la
gráfica. Indique los valores aproximados de pH para los cuales dos enzimas
tienen la misma velocidad de reacción. Para valores de la misma acidez, ¿cuál
es el enzima con mayor actividad catalítica?
b) Si el pH de la sangre fuera
7.5, indique qué enzimas podrían presentar actividad catalítica en el plasma
sanguíneo. Explique el comportamiento de cada enzima en función del pH.
a) La gráfica representa el efecto del pH sobre la actividad
enzimática, cada enzima tiene un pH óptimo de actuación, si el pH se encuentra
por debajo del mínimo o por encima del máximo se produce la desnaturalización
de la enzima y por tanto su actividad catalítica se anulará por completo. La
fosfatasa y la papaína tienen la misma velocidad de reacción en pH 6
aproximadamente y pH 11 aproximadamente.
La enzima con mayor actividad catalítica es la pepsina.
La enzima con mayor actividad catalítica es la pepsina.
b) Las enzimas que podrían presentar actividad catalítica en
el plasma sanguíneo son la f y pp.
La enzima p tiene un pH entre 0 y 7, lo cual hace que funcione mejor en medios ácidos.
La enzima f tiene un pH entre 5 y 11, lo que hace que funcione mejor en medios básicos.
La enzima pp tiene un pH entre 0 y 11, lo que hace que funcione en medios ácidos y medios básicos.
La enzima p tiene un pH entre 0 y 7, lo cual hace que funcione mejor en medios ácidos.
La enzima f tiene un pH entre 5 y 11, lo que hace que funcione mejor en medios básicos.
La enzima pp tiene un pH entre 0 y 11, lo que hace que funcione en medios ácidos y medios básicos.
A la vista de la gráfica,
conteste:
a) Explique qué representa esta
gráfica. ¿Por qué la velocidad de la reacción aumenta al principio de la curva,
al aumentar la concentración de sustrato?
b) ¿Por qué la velocidad
permanece prácticamente constante a partir de una determinada concentración de
sustrato? ¿Qué ocurrirá si se aumenta la concentración de enzimas?
a) Esta gráfica representa la velocidad de reacción
necesaria para cada concentración de sustrato. Porque a mayor número de
moléculas de sustrato, más moléculas de producto aparecerán y por tanto la
velocidad aumenta.
b) Porque aunque siga aumentando la concentración de
sustrato llega un momento en que todas las enzimas libres están ocupadas por
moléculas de sustrato formando complejos ES y la velocidad no varía. Si se
aumenta la concentración de enzimas la velocidad aumentará proporcionalmente a
lo largo de toda la curva.
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