Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular al unirse entre sí forman proteínas. Los aminoácidos están compuestos por carbono, hidrógeno, oxigeno y nitrógeno ,se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y un grupo R.
Existen 20 aminoácidos proteicos son los constituyentes básicos de las proteínas, hay 150 que están libres o combinados en las células y en los tejidos no forman parte de las proteínas se conocen como aminoácido no proteico.Los aminoácidos proteicos son: hidrófobos, polares hidrofílicos , básicos y ácidos.
Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos
Cuando los aminoácidos se encuentran en disolución acuosa forman iones dipolares, posee igual número de cargas positivas que negativas. El pH en el que un aminoácido forma un ión hibrido se denomina punto isoeléctrico.
El ión hibrido disuelto se puede comportar como ácido o base dependiendo del pH. Todos los aminoácidos obtenidos de la hidrolisis de una proteína excepto la glicocola, tienen a menos un carbono asimétrico.
Como consecuencia de esto puede presentar dos configuraciones espaciales D y L según sea la orientación del grupo amino a la derecha o a la izquierda. Estas configuraciones espaciales se denominan estereoisómeros. Los aminoácidos muestran actividad óptica.
Aminoácidos esenciales
Solo algunos de los veinte aminoácidos que forman proteínas pueden ser sintetizados por organismos heterótrofos a partir de compuestos más sencillos , estos son los conocidos como aminoácidos esenciales, en el ser humano adulto son ocho, mientras que los organismos autótrofos pueden sintetizar aquellos aminoácidos que necesitan para el metabolismo.
El enlace peptídico
Cuando los aminoácidos forman cadenas, lo hacen mediante enlaces peptídicos. Este tipo de uniones son enlaces covalentes formados por el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro dando lugar a la pérdida de moléculas de agua.Los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos se denominan residuos ya que pierden átomos en la formación del enlace peptídico. Se clasifican en: dipéptido, tripéptido. oligopéptido y polipeptido según la cadena que sea.
El enlace presenta unas características especiales de gran importancia para la estructura de las proteínas:
- El enlace peptídico es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los demás enlaces C-N.
- Posee cierto carácter de doble enlace , lo que impide girar libremente.
- Los cuatro átomos del grupo péptido y los dos átomos de carbono se hallan situados sobre un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos.
- Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C-C y N-C.
Péptidos y oligopéptidos de interés biológico
En la naturaleza existe un gran número de péptidos y oligopéptidos que realizan funciones importantes y diversas. Con función hormonal destaca la oxitocina y la arginina vasopresina, regulación del nivel de azúcar en sangre la insulina y el glucagón, y los que potencian el transporte de iones a través de membranas biológicas valinomicina y gramicidina-S.
Pregunta
¿ Qué otras propiedades y funciones tienen los aminoácidos?
¿ Y esto para qué sirve?
Esta lección es de gran importancia ya que nos informa a cerca de como se forman las proteínas que son fundamentales para nosotros en esta lección tocamos a fondo la formación de proteínas y uno de los enlaces mas importantes que es el enlace peptídico a parte de esto tambien estudiaremos las importancia biológica y funciones de las proteínas.
Bibliografía
http://www.ehu.eus/biomoleculas/peptidos/pep2.htm
http://proteinas.org.es/aminoacidos
http://medmol.es/glosario/76/
Mari Ángeles.G.C
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1 comentarios:
En principio te ajustas a lo que pido...con ánimo de mejorar yo le daría una vuelta al título para hacerlo más original si fuese posible. ¿No has encontrado ninguna animación que puedas sernos de utilidad?.
La pregunta es muy sencilla, correcto, pero intenta que sean preguntas que vayan más allá...que no sean como un epígrafe más de una lección, no sé si me explico.
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