Evaluación del Proyecto Célula de 3º de ESO


Aquí tenéis la 


(para saber cómo debe hacerse y a qué ajustarte)

y


(para presentarlo cada uno de vosotros al profesor, el día de entrega del trabajo)


Replicación









SELECTIVIDAD

LÍPIDOS 2009 y 2010


Defina ácido graso, triacilglicérido y fosfolípido. Explique por qué los fosfolípidos son moléculas anfipáticas. Cite una función biológica de los carotenoides y otra de los esteroides.
Ácido graso: son ácidos orgánicos monocarboxílicos. Pueden estar libres o formando parte de la molécula de un lípido saponificable. Se clasifican en saturados o insaturados, según la presencia o no de doble enlace.
Triacilglicérido: son las grasas más abundantes, pueden tener los tres ácidos grasos iguales o diferentes.
Fosfolípido: son lípidos saponificables también llamados fosfoglicéridos, son los principales componentes de las membranas biológicas.
Los fosfolípidos son moléculas anfipáticas porque poseen una región polar hidrofílica y otra apolar hidrofóbica.
Los carotenoides colaboran con la clorofila en la fotosíntesis.

En relación con la imagen adjunta responda las siguientes cuestiones:
a) ¿Qué tipo de molécula representa?¿Qué nombre recibe la región señalada con el número 1? ¿Qué nombre recibe la región señalada con el número 2? ¿Cuál es la composición química de las moléculas que constituyen la región 2? ¿Por qué las dos estructuras que integran esta región 2 una aparece rectilínea y la otra doblada o torcida?
b) Estas biomoléculas juegan un papel fundamental en la formación de ciertas estructuras celulares, ¿cuáles son estas estructuras? Indique qué propiedad físico-química de estas moléculas explica su comportamiento en medio acuoso. ¿Cuál es este comportamiento y qué relación tiene con su función estructural? Razone la respuesta.
a) Representa un fosfolípido. La región 1 se corresponde con la cabeza polar compuesta de un ácido fosfórico y de glicerina. La región dos es la cola, compuesta por ácidos grasos. Esto se debe a que la torcida es insaturada, ya que es el doble enlace la que lo provoca.
b) Estas estructuras de la que forman parte son las membranas biológicas. De la forma en la que se disponen, les hace ser hidrofílicas.

Defina ácido graso. Explique en qué consisten las reacciones de esterificación y saponificación. Cite dos funciones de las grasas en los seres vivos.
Los ácidos grasos son lípidos que se pueden dividir en saturados (no tienen doble enlace y  suelen ser sólidos) y en insaturados (tienen en su cadena uno o más dobles enlaces).
Saponificación: formación de jabones a partir de la hidrólisis alcalina de lípidos saponificables.
Esterificación: reacción entre ácido carboxílico y un alcohol en la que se obtienen un éster y un agua.
Las grasas son aislantes térmicos y almacenes de alimento.

Diferencie entre ácido graso saturado e insaturado. Explique la reacción de saponificación. Indique la principal función de los fosfolípidos. Explique la propiedad que permite a los fosfolípidos formar bicapas en medios acuosos.
Los saturados no tienen doble enlace y suelen ser sólidos, mientras que los insaturados presentan dobles enlaces y son líquidos.
Saponificación: formación de jabones a partir de la hidrólisis alcalina de lípidos saponificables.
La principal función biológica de un fosfolípido en la composición de membranas biológicas.

Defina triacilglicérido y fosfolípido. Indique las diferencias entre los lípidos saponificables y los insaponificables, cite un tipo de cada uno de ellos.
Triacilglicérido: son las grasas más abundantes, pueden tener los tres ácidos grasos iguales o diferentes.
Fosfolípido: son lípidos saponificables también llamados fosfoglicéridos, son los principales componentes de las membranas biológicas.
La principal diferencia es que los lípidos saponificables (grasas, ceras y fosfolípidos) contienen en su molécula ácidos grasos y los insaponificables (terpenos y esteroides) no.

Defina triacilglicérido y explique dos de sus funciones biológicas. Explique cómo obtendría jabón a partir de estas biomoléculas.
Triacilglicérido: son las grasas más abundantes, pueden tener los tres ácidos grasos iguales o diferentes. Actúan como reserva energética y como aislantes térmicos.
Obtendríamos jabón a partir de la saponificación, ya que tras la hidrólisis alcalina de estos se producen sales (jabones).

En relación con la fórmula adjunta, conteste las siguientes cuestiones:
a) ¿Qué tipo de biomolécula representa?
b) ¿Cuál es el comportamiento de este tipo de biomoléculas en un medio acuoso? ¿En qué estructuras celulares se encuentra?
Es un fosfolípido, un lípido saponificable también llamado fosfoglicérido. Cuando estos se encuentran en un medio acuoso, se asocian formando varios tipos de estructuras, en las que los grupos hidrofóbicos se orientan hacia las moléculas de agua e interaccionan con ella formando puentes de hidrógeno.

PROTEÍNAS 2001 y 2002


Características y propiedades del enlace peptídico.
El enlace peptídico es un enlace covalente, posee cierto carácter de doble enlace, los cuatro átomos del grupo péptido se hayan en el mismo plano. Sólo pueden girar los enlaces C-C y C-N. Con función hormonal, destacan la oxitocina, la ADH, la insulina y el glucagón. El glutatión como transportador y como antibióticos gramicidina-S y valinomicina.

Al medir, a una determinada Tª y pH, la actividad de una reacción enzimática nos encontramos que durante la A, esta actividad vale 250 µmoles/min * mg proteína, mientras que durante la situación B vale el doble midiéndola a la misma Tª y pH. Explique las posibles razones que han podido ocasionar este cambio y justifique la respuesta.

Lo que ha podido ocasionar este cambio es la concentración de sustrato, al aumentar la concentración de sustrato existen más centros activos ocupados y la velocidad de la reacción aumenta hasta que no quedan centros activos libres, a partir de ese momento, un aumento de la concentración del sustrato no supone un aumento de la velocidad de la reacción. Si se disminuye la concentración de sustrato la velocidad a la que actúa la enzima se va reduciendo. 

La ingestión de metanol (HCH2OH) es muy peligrosa, porque el metanol, aunque por sí mismo no es tóxico, experimenta dentro del organismo una transformación enzimática. La intoxicación por metanol puede combatirse haciendo que la persona afectada tome mucho etanol (CH3CH2OH), una sustancia parecida al metanol. Indique una posible causa del efecto protector que el etanol ejerce sobre la intoxicación por metanol.

El metanol es metabolizado por la enzima alcohol deshidrogenasa, la misma que metaboliza el etanol, pero esta enzima es 22 veces más afín por el etanol que por el metanol, razón por la cual se utiliza el etanol como antídoto de esta intoxicación, ya que al preferir la enzima como sustrato el etanol estamos evitando la formación de los metabolitos tóxicos del metanol, causante de los síntomas, los cuales son el formaldehído y el ácido fórmico.

Describa el proceso de catálisis enzimática.

La catálisis enzimática consiste en rebajar la energía de activación (mínima energía necesaria para formar o romper enlaces), para llegar al estado de transición (estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, pero aún no se han formado los nuevos), y permitir que la reacción se lleve a cabo. Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce la catálisis enzimática.
El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES), debido a su gran especificidad, para cada tipo de sustrato y de reacción existe una enzima concreta. La unión es reversible, ya que una parte del complejo enzima-sustrato se disocia, lo que hace que esta parte de la catálisis sea muy lenta. E+S↔ES. La unión de los radicales de los aminoácidos del centro activo al sustrato consigue debilitar sus enlaces, con lo cual se consigue alcanzar el estado de transición. Una vez formado el complejo enzima-sustrato el cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final (P). Esta parte de la catálisis es muy rápida e irreversible. ES→E+P. Si no existieran cofactores, la acción catalítica la realizan algunos aminoácidos del propio centro activo. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse quedando modificada.

Estructura primaria y desnaturalización de la proteína.
La estructura primaria la poseen todas las proteínas y es la secuencia lineal de aminoácidos que la integran. Es la más sencilla de todas. El enlace que la caracteriza es el enlace peptídico, en el que intervienen el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro.
Se entiende por desnaturalización de la proteína la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula.

Explique cuál es la función de las enzimas y qué se entiende por apoenzima, coenzima y centro activo.
La función de las enzimas es la de actuar como catalizador de las reacciones en los seres vivos.
Apoenzima, es la parte proteica de una enzima.
Coenzima, cofactor orgánico no proteico que unido a la apoenzima forma  la enzima.
Centro activo, es el lugar de la enzima que se adapta  al sustrato y actúa sobre él para originar el producto.

Analice la estructura secundaria y terciaria de las proteínas haciendo especial hincapié en las fuerzas que las mantienen.
En la estructura secundaria podemos encontrar:
Alfa-hélice, se produce al girar los carbonos asimétricos siguiendo una hélice alrededor de un eje imaginario, se mantiene por puentes de hidrógeno intracatenarios.
Beta-hoja plegada, se produce cuando los carbonos asimétricos actúan como puntos de plegamiento de la cadena, se mantiene por puentes de hidrógeno intercatenarios.
Triple hélice de colágeno, en su estructura primaria abundan los aminoácidos prolina e hidroxiprolina, se mantiene con una hélice más extendida con puentes de hidrógeno intracatenarios.
La estructura terciaria es el conjunto de la estructura secundaria y sus discontinuidades, se mantiene con interacciones iónicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van de Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes de disulfuro.

Describa cinco funciones desempeñadas por las proteínas en los seres vivos.
Funciones de las proteínas:
Catalizadores, realizadas por las enzimas, aceleran las reacciones metabólicas.
Reguladoras, hormonas, modifican la intensidad metabólica.
Movimiento, actina y miosina, de los músculos.
Defensivas, anticuerpos, sistema inmunitario.
Transporte, hemoglobina, oxígeno en sangre.

Sabiendo que el tipo de cabello (rizado o liso) se debe a la estructura que adoptan sus componentes, explique, razonadamente, por qué el calor puede alisar el cabello y por qué este cambio es reversible.
El calor provoca que la queratina (proteína del pelo) se desnaturalice, es decir, que se rompan los enlaces que mantienen estable el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Por lo que también pierde su actividad biológica. Sin embargo, ésta se puede renaturalizar, ya que la información presente en la  estructura primaria permite reconstruir las interacciones que dan lugar a los niveles superiores de organización, y así recuperar también su actividad biológica.

Defina qué son los aminoácidos y clasifíquelos en función de sus radicales. Describa el enlace peptídico como característico de la estructura de las proteínas.
Los aminoácidos son monómeros de las proteínas, todos tienen en común un grupo amino (NH2) y un grupo ácido (COOH). Según sus radicales se clasifican en:
No polares.
Polares sin carga.
Polares con carga negativa.
Polares con carga positiva.
El enlace peptídico une a los aminoácidos a través del grupo amino de un aminoácido con el grupo ácido de otro aminoácido.

Enumere y describa los tipos de estructura secundaria.
En la estructura secundaria podemos encontrar:
Alfa-hélice, se produce al girar los carbonos asimétricos siguiendo una hélice alrededor de un eje imaginario, se mantiene por puentes de hidrógeno intracatenarios.
Beta-hoja plegada, se produce cuando los carbonos asimétricos actúan como puntos de plegamiento de la cadena, se mantiene por puentes de hidrógeno intercatenarios.
Triple hélice de colágeno, en su estructura primaria abundan los aminoácidos prolina e hidroxiprolina, se mantiene con una hélice más extendida con puentes de hidrógeno intracatenarios.

A la vista de la gráfica, conteste a las siguientes cuestiones:
a) Explique qué representa la gráfica. Indique los valores aproximados de pH para los cuales dos enzimas tienen la misma velocidad de reacción. Para valores de la misma acidez, ¿cuál es el enzima con mayor actividad catalítica?
b) Si el pH de la sangre fuera 7.5, indique qué enzimas podrían presentar actividad catalítica en el plasma sanguíneo. Explique el comportamiento de cada enzima en función del pH.
a) La gráfica representa el efecto del pH sobre la actividad enzimática, cada enzima tiene un pH óptimo de actuación, si el pH se encuentra por debajo del mínimo o por encima del máximo se produce la desnaturalización de la enzima y por tanto su actividad catalítica se anulará por completo. La fosfatasa y la papaína tienen la misma velocidad de reacción en pH 6 aproximadamente y pH 11 aproximadamente.
La enzima con mayor actividad catalítica es la pepsina.
b) Las enzimas que podrían presentar actividad catalítica en el plasma sanguíneo son la f y pp.
La enzima p tiene un pH entre 0 y 7, lo cual hace que funcione mejor en medios ácidos.
La enzima f tiene un pH entre 5 y 11, lo que hace que funcione mejor en medios básicos.
La enzima pp tiene un pH entre 0 y 11, lo que hace que funcione en medios ácidos y medios básicos.

A la vista de la gráfica, conteste:
a) Explique qué representa esta gráfica. ¿Por qué la velocidad de la reacción aumenta al principio de la curva, al aumentar la concentración de sustrato?
b) ¿Por qué la velocidad permanece prácticamente constante a partir de una determinada concentración de sustrato? ¿Qué ocurrirá si se aumenta la concentración de enzimas?
a) Esta gráfica representa la velocidad de reacción necesaria para cada concentración de sustrato. Porque a mayor número de moléculas de sustrato, más moléculas de producto aparecerán y por tanto la velocidad aumenta.
b) Porque aunque siga aumentando la concentración de sustrato llega un momento en que todas las enzimas libres están ocupadas por moléculas de sustrato formando complejos ES y la velocidad no varía. Si se aumenta la concentración de enzimas la velocidad aumentará proporcionalmente a lo largo de toda la curva.


 Carlos R.M.

LÍPIDOS

1-Defina triacilglicérido y fosfolípido [0,8]. Indique las diferencias entre los lípidos saponificables y los insaponificables [0,6] y cite un tipo [0,2] y una función de cada uno de ellos [0,4].

Un triacilglicerido es un lípido formado por tres ácidos grasos unidos a tres glicerina , dentro de los lípidos pertenece al grupo de las grasas o acilgliceridos, son los mas abundantes y pueden tener los tres ácidos grasos iguales o diferentes.
Un fosfolipido es una tipo de lipido saponificable al cual se le ha unido un grupo fosfato a unos sustituyese y eso a su vez esta unidos a dos radicales(ácidos grasos), esa es la razón por la cual son moléculas anfipaticas.
La diferencia principal que existe entre un lípidos saponificare y uno insaponificable es la presencia de adiós grasos en los saponificabais mientras que en los insaponificables no hay.
saponificable- fosfolipido-componente de las membranas biologicas
insaponificable-carotenoides-ayudan en la fotosíntesis.

2-A una sustancia orgánica se le añade una base fuerte (hidróxido sódico) y se produce una reacción de hidrólisis alcalina en la que se obtiene un producto que, al ser agitado en solución acuosa, da lugar a una espuma persistente. Explique razonadamente qué ha sucedido en este ensayo, indicando el nombre de la reacción que se produce, el tipo de sustancia inicial y el nombre del producto final [1].

Lo que sucede en este proceso , se llama saponificación, consiste en la unión de un ester a un medio alcalino , en el que como resultado se obtienen jabones y alcoholes , para que se produzca este fenómeno es necesario que se produzca una hidrólisis .

3-Diferencie entre ácido graso saturado e insaturado [0,3]. Explique la reacción de saponificación [0,4]. Describa la estructura molecular de un fosfolípido [0,5] nombrando el tipo de enlace que se estableceentre sus componentes [0,2]. Indique la principal función de los fosfolípidos [0,2]. Explique la propiedad que permite a los fosfolípidos formar bicapas en medios acuosos [0,4].

Acido graso saturado- no posee dobles enlaces , grasas animales ,  ej palmitico.
Acido graso insaturado- poseen dobles enlaces según el numero de ellos pueden ser monoinsaturados o poliinsaturados , ej oleico y linoleico.
La saponificación consiste en la union de un ester a un medio alcalino , en el que como producto se obtiene una sal(jabones) y alcohol todo ello gracias a un proceso denominado hidrólisis 
La estructura de un fosofolipido es la siguiente



4-Al analizar una biomolécula orgánica se comprueba que es insoluble en agua y que no es hidrolizable. El resultado del análisis indica que se trata de un triacilglicérido. ¿Está de acuerdo con el resultado? Razone la respuesta [0,5]. 

Si estoy de acuerdo puesto que todas las características hacen deducir que se trata de un triacilglcerido.

5-Defina ácido graso [0,5]. Explique en qué consisten las reacciones de esterificación y saponificación [1]. Cite dos funciones de las grasas en los seres vivos [0,5].

Acido graso- son ácidos orgánicos monocarboxilicos que pueden estar unidos a otras sustancias o libres, se clasifican en saturados e instaurado.
Esterificacion- es un proceso por el cual un acido carboxilico reaccionan con un alcohol dando lugar como productoa un ester y a una molecula de agua
Saponificacion- consiste en la union de un ester s un medio alcalino en el que se produce la hidrólisis del mismo y se obtiene una sal (jabones) y un alcohol. Dos funciones de las grasas son:
Aislante termico y de reserva.

6-El ácido esteárico es un ácido graso de 18 carbonos cuyo punto de fusión es de 69,6°C. Sin embargo, el del ácido oleico, también de 18 carbonos, se sitúa en los 13,4°C. Explique razonadamente esta diferencia [1].

Al ser acidos grasos con el mismo numero de carbonos pero con diferentes puntos de fusion , eso se debe a los tipos y cantidad de enlaces que poseen , el acido eteario es un acido graso saturado(sin dobles enlaces) solido, mientras que el otro es insatusaturado (dobles enlaces) y líquidos a temperatura ambiente.

7-Enumere los diferentes lípidos de membrana [0,4]. Indique la composición química de cada uno de ellos [0, 5]. Explique la formación de la bicapa lipídica en función de las propiedades de los lípidos que la constituyen [0,7]. Indique el tipo de fuerzas que se establecen entre las moléculas de fosfolípidos para constituir la bicapa lipídica [0,4]. 

Entre los lipidos de membrana se encuentran:

  1. Fosfolipidos -amino, sustituyentes y acidos grasos
  2. Colesterol-esteroles
  3. Esfingolipidos-aminoalcohol,acido graso y grupo polar
Las bicapas están formadas por fosfolipidos que debido a su carácter antipático consigue evadirse de tener la zona hidrofoba en contacto con el agua por ello se disponen hacia el interior.
Las fuerzas que actúan se denominan fuerzas de Van der Waals.


PROTEÍNAS 

1-Defina la estructura primaria de una proteína [0,5]. Represente el enlace que la caracteriza indicando los grupos químicos que participan en el mismo [0,5]. ¿Qué se entiende por desnaturalización de una proteína? [0,5] ¿Qué orgánulos están implicados en la síntesis y empaquetamiento de las proteínas? [0,5].

La estructura primaria la poseen todas las proteínas , indica la disposición en la que se sitúan los aminoácidos , es la estructura mas sencilla pero no por ello la menos importante sino al contrario es la base de las demás y la que le permite si se produce la desnaturalizacion poder volver y que no desaparezca la proteína . la característica mas relevante es su disposición en zigzag. Aparecen enlaces peptidicos solamente.

La desnaturalización de una proteína se produce cuando ,  por variaciones externas , como puede ser un cambio de PH en el medio o de temperatura, cuando la proteína se desnaturaliza pierde sus capacidades y propiedades que tendria en condiciones normales.L os organillos que intervienen en la sintáis de proteína son los rizomas que se encuentran principalmente en el retículo endoplasmatico rugoso, del empaquetamiento se encarga el aparato de golgi.

2-Defina los aminoácidos [0,4], escriba su fórmula general [0,4] y clasifíquelos en función de susradicales [0,6]. Describa el enlace peptídico y cite dos de sus características [0,6].

Un aminoácido es el monomero que forma las proteínas , están formados por C,H,O y N, lo forman un grupo carboxilo , un grupo mano y un radical todo ello unido a un carbono anomerico por enlaces covalentes.Son sólidos , solubles en agua, cristalizase, poco coloreados o incoloros y con un punto de fusión alto. dependiendo de su futura funciona los podemos clasificar en proteicos (forman proteínas o no proteicos que no las formas sino que se encuentran libres.
En función de sus radicales los aminoácidos se pueden clasificar en :

  1. Hidrófobos- no polar -alanina
  2. Hidrófilos- polares sin carga- serina
  3. Basicos- grupo amino cargado positivo- lisina
  4. Acidos- grupo carboxílico cargado negativamente
Enlace peptídico:
Dos caracteristicas : 
  • Caracter de doble enlace 
  • Los atomo de C O N H se encuentra en el mismo plano lo que evitado su rotación

3-En relación con la imagen adjunta, que representa una reacción biológica, conteste las siguientes cuestiones:
a)  ¿Qué tipo de biomoléculas están representadas en la primera parte de la reacción? [0,1] ¿Cuáles son las características estructurales de esas biomoléculas? [0,4]. ¿Qué nombre recibe el enlace que se produce? [0,1]. Cite dos características de este enlace [0,4].
b)  ¿Qué nombre recibe la molécula resultante? [0,1] ¿Qué nombre reciben las moléculas biológicas formadas por gran cantidad de monómeros, unidos por enlaces de este tipo? [0,1].Enumere cinco de sus funciones [0,5]. ¿Qué representan R1 y R2? [0,1]. Señale la procedencia de los átomos de H y de O de la molécula de H2O que se libera en la reacción [0,2].

a-En la imagen podemos ver la union de dos aminoacidos mediante un enlace pesticida.Un aminoácido es el monomero básico de las proteínas , son solubles en agua , sonidos , cristalizase, incoloros o poco coloreados y con un punto de fusion alto. 
Este tipo de enlace tiene entre otras las siguientes características:

  1. Posee cierto caracter de doble enlace.
  2. los 4 atomos del enlace quedan en el miso plano evitando su rotación. 
b- La molecula resultante se denominado dipeptido . las moleculas que se forman a partir del enlace peptidico son proteinas. funciones:
  1. Estructural
  2. Reserva
  3. Homeostática
  4. Enzimática
  5. Contráctil
R1 y R2 son los radicales que le dan las características definidas a cada aminoácido.

4-Describa los distintos niveles estructurales de las proteínas indicando los tipos de enlaces, interacciones y fuerzas que las estabilizan [1,5]. Explique en qué consiste la desnaturalización y la renaturalización de las proteínas [0,5]. 

Las proteinas poseen 4 niveles estructurales bien definidos:

ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la estructura mas simple de todas y la mas importante ,indica la posición de los carbonos en la cadena, su característica principal es la disposición en zigzag.
ESTRUCTURA SECUNDARIA 
Es la disposición espacial que tienen los aminoácidos dentro de las cadena polipeptidicas , es consecuencia de la capacidad de giro. existen dos modelos:

  • Alfa hélice- enrollado
  • Conformación beta o lamina plegada
ESTRUCTURA TERCIARIA

Modo en el que la proteina nativa se encuentra plegada en el espacio. Es estable debido a la union de los radicales, estas uniones pueden ser:

  1. Enlaces de hidrógeno
  2. Atracciones electroestáticas 
  3. Atracciones hidrofobias
  4. Puentes disulfuro
Las características y funciones de una proteína depende esta estructura , las pretinas con mas peso están divididas en dominios , que se unen entre si mediante una porción proteica que actuar de bisagra.Son muy estables.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Estructuras de las proteínas que están formadas por dos o mas cadenas polipeptidicas - denominadas subunidad ,monómero o protómero , para que la proteína sea funcional las uniones tienen que ser débiles.
5-Defina proteína [0,4]. Explique mediante un ejemplo la función estructural, de transporte, protectora y contráctil de las proteínas [1,6].

Proteina - molecula orgánica formada a partir de aminoácidos y en algunos casos otras sustancias, unidos generalmente por enlaces peptídicos y se pueden dividir en : holoproteínas y heteroproteínas , entre las funciones que realizan las proteínas se encuentran:

FUNCION ESTRUCTURAL- las proteínas son principalmente fibrosas , realizan una importante labor estructural , destacan:

Colágeno , histonas , queratinas , elastinas .

FUNCION DE TRANSPORTE- Existen proteínas que realizan transportes de otras sustancias a través del medio interno, es el caso de la hemoglobina o la hemocianina que transportan oxigeno.

FUNCION PROTECTORA-Existen proteínas que se encargan de la coagulación de la sangre , como la trombina también existen otras que son capaces de saber lo que es propio de lo ajeno es el caso de los anticuerpos.

FUNCION CONTRÁCTIL-Se encarga de la contracción y dilatación muscular , es el caso de la miosina y la actina.

6-En relación con la imagen adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a)  ¿Qué representa la imagen en general? [0,1]. Indique concretamente qué representan las
figuras marcadas con los números 1, 2, 3 y 4 [0,4]. Defina la estructura número 1 [0,2], identifique el tipo de enlace que une a sus monómeros [0,1] y cite dos características del mismo [0,2]. 
b)  Indique los nombre de los dos tipos más frecuentes de la estructura de la figura 2 [0,2]. ¿Cómo se denominan los enlaces que estabilizan esta estructura de la figura 2? [0,1]. Defina la estructura número 3 [0,2] e identifique dos de los enlaces que la mantienen estable [0,2]. Si hubiese un cambio de pH o de temperatura, ¿qué estructuras de las numeradas podrían verse afectadas y cuál sería la consecuencia? [0,3]. 

a-Se trata de la renaturalización de una proteína .
1-estructura primaria
2-estructura secundaria
3-estructura terciaria
4-estructura cuaternaria
Es la estructura mas simple de todas y la mas importante ,indica la posición de los carbonos en la cadena, su característica principal es la disposición en zigzag.


Dos caracteristicas : 
  • Caracter de doble enlace 
  • Los atomo de C O N H se encuentra en el mismo plano lo que evitado su rotación
b-Las formas de la estructura son dos:
-alfa hélice
-conformación beta
La estructura secundaria esta estabilizada por enlaces de hidrogeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA

Modo en el que la proteina nativa se encuentra plegada en el espacio. es estable debido a la union de los radicales, estas uniones pueden ser:

  1. Enlaces de hidrogeno
  2. Atracciones electroestáticas 
  3. Atracciones hidrofobias
  4. Puentes disulfuro
Las características y funciones de una proteína depende esta estructura , las pretinas con mas peso están divididas en dominios , que se unen entre si mediante una porción proteica que actuar de bisagra.Son muy estables.












ACTIVIDADES SELECTIVIDAD. LÍPIDOS Y PROTEÍNAS.

LÍPIDOS

Año 2007

1. Escriba la fórmula general de los ácidos grasos (0.5) y explica en qué consiste la esterificación (0.5). Exponga que significa que los ácidos grasos son moléculas anfipáticas (0.5). Indique la diferencia química entre grasas saturadas e insaturadas (0.5).

La fórmula general de los ácidos grasos es CH3-(CH2)n –COOH, con un número par de átomos de carbono y en las que n oscila entre 10 y 22.
La esterificación es una reacción entre un ácido-carboxílico y un alcohol en la que obtiene un éster y agua. Los ácidos grasos son moléculas anfipáticas porque poseen una zona polar de carácter hidrófilo y otra apolar de carácter hidrófobo.
La diferencia más significativa es que las insaturadas tienen en su cadena carbonada dos o más dobles enlaces y los saturados no tienen dobles enlaces.


2. A la vista de la imagen, conteste a las siguientes cuestiones.
Imagen3.jpg


a) Indique de qué biomolécula se trata (0.2) y cuál es la naturaleza química de los componentes señalados con los números 1 y 2. (0.8)
b) ¿De qué estructura celular forma parte esta molécula? (0.2). Describa dicha estructura. (0.3)
 
a) Es un fosfolípido formado por un grupo fosfato (1) y ácidos grasos (2). El número uno es un grupo fosfato, es la zona polar hidrofílica que siempre se mantiene en contacto con el agua (disoluciones acuosas en las membrana biológica). Y el número dos son los ácidos grasos, que pueden ser saturados (no tiene  doble enlaces) e insaturados (poseen doble enlace), estos son hidrófobos  ya que son apolares.

b) Forma parte de la membrana biológica. Está formada por micelas y bicapas que a su vez están formadas por fosfolípidos. Los grupos hidrofílicos siempre están en contacto con el agua e interactúan con ellas, sin embargo, los grupos apolares (hidrófobos) siempre se encuentran en el interior para evitar el contacto con el agua.

AÑO 2008

1. Las plantas utilizan como reserva energética los  polisacáridos y las grasas, mientras que los animales utilizan como principal reserva de energía las grasas. Exponga la ventaja que supone para los animales el hecho de tener abundantes reservas de grasas y escasas reservas de polisacáridos. Razone la respuesta. (1)

Para una misma cantidad de polisacáridos y grasa, estas últimas, al quemarse, liberan casi el doble de energía que las primeras que he nombrado, por lo tanto los animales podrán guardar mayor cantidad de energía que las plantas porque a igualdad de volumen de ambos las grasas poseen mayor valor energético. Además que los animales ejercen  movimiento más complejos que los vegetales por lo tanto necesitan mayor cantidad de energía.

2. Explique la composición y estructura de los triacilglicéridos y de los fosfolípidos e indique el nombre de los enlaces que se establecen entre sus componentes (1). Explique por qué son lípidos saponificables (0.5). Indique qué propiedad de los fosfolípidos les permite formar la estructura básica de las membranas celulares (0.5).

-Triacilglicéridos, son las grasas más abundantes, pueden tener tres ácidos grasos iguales o distintos. La mayoría tiene una variedad compleja.
-Fosfolípidos, son lípidos saponificables que también se denominan fosfoglicéridos y son los principales componentes de las membranas biológicas. Químicamente están compuestos por glicerina esterificada en el carbono 3 con un grupo fosfato.
Son lípidos saponificables porque contienen en su molécula ácidos grasos y están esterificados.
La propiedad de los fosfolípidos para formar la estructura básica de las membranas es el carácter anfipático, posee dos zonas una polar (hidrófila) y una apolar (hidrófoba).

3. En las plantas predominan los ácidos grasos insaturados mientras que en los animales homoetermos (de sangre caliente) predominan los ácidos saturados. Justifique razonadamente esta afirmación (1).

Los ácidos grasos insaturados son aquellos que presentan enlaces dobles entre sus carbonos y los saturados son los que presentan enlaces simples. Las plantas utilizan los ácidos grasos insaturados porque su punto de fusión es más bajo facilitando así que estén en estado líquido y que su almacenamiento en forma de gotas en el citoplasma celular principalmente en frutos y semillas.
Los animales almacenan ácidos grasos saturado sobre todo en el tejido adiposo (adipocitos) formando, por ejemplo tocino o manteca, estos tienen un punto de fusión más elevado que los animales homeotermos, por eso son capaces de vencerlo para utilizarlos como fuente de energía gracias a su calor corporal, cosa que las plantas no disponen.

4. Indique qué son los lípidos (0.4). Nombre dos ejemplos de lípidos y cite una función de cada uno de ellos que desempeñen en los seres vivos (1). Explique el carácter anfipático de los ácidos grasos (0.6).

Los lípidos pertenecen a un grupo de sustancias químicas muy heterogéneo. Químicamente están formados por carbono, hidrógeno y oxígeno y se suele encontrar junto a fósforo y azufre. Algunas de sus propiedades físicas son la escasa solubilidad en agua y la solubilidad en disoluciones apolares. Unas de sus funciones más característica es la energética y estructural. Dos ejemplos de lípidos:
-Lecitina, componente fundamental de la vaina de mielina de las membranas mitocondriales.
-Palmítico, presente en grasas animales y por ellos su principal función es la de reserva energética.
El carácter anfipático se refiere a que los ácidos graos poseen dos zonas: una de ellas polar, que contiene el grupo carboxilo (-CCOH) y es hidrófila; sin embargo, la otra zona es apolar, que contiene la cadena carbonada (alifática) y es hidrófoba.


TEMA - PROTEÍNAS 


Año 2003

•1.  Indique cuales son las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización de proteínas [0,5], enumerando los enlaces que se rompen en cada caso y los productos de ambos procesos [0,8]. Cite un agente que pueda hidrolizar y otro que pueda desnaturalizar las proteínas [0,2].









Indique cuales son las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización de proteínas
Las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización son:
La hidrólisis afecta a la estructura primaria
La desnaturalización afecta a la estructura terciaria y cuaternaria, además la desnaturalización puede ser reversible y la hidrólisis no.
Enumerando los enlaces que se rompen en cada caso y los productos de ambos procesos
En la hidrólisis se rompe el enlace peptídico dando como producto péptidos y aminoácidos y en la desnaturalización se rompe los enlaces débiles, fuerzas de Van de Waals, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, dando como producto proteínas desnaturalizadas.
Cite un agente que pueda hidrolizar y otro que pueda desnaturalizar las proteínas
Agente que puede hidrolizar, enzimas, ácidos o bases
Agente que puede desnaturalizar, pH, temperatura.

•2.  Describa la estructura terciaria [0,75] y cuaternaria [0,75] de las proteínas haciendo especial hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan.

La estructura terciaria es el conjunto de la estructura secundaria y sus discontinuidades, se mantiene con interacciones iónicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van de Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes de disulfuro.
La estructura cuaternaria es cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.



• 3. Defina el término proteína [0,25] y describa su estructura primaria [0,5] y secundaria [0,75] haciendo especial hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan.

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
La estructura de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal.
La estructura secundaria de una proteína es el nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen.
 Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura:
1. α-hélice:
o     Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha.
o   Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grande o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean.
o   La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de puentes de hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.

2. Β- hoja laminada: también se denomina hoja plegada o lámina plegada.
Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula.
Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada, puede ser paralela y antiparalela

3. Triple hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de α-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.



•4.  Enumere tres factores que influyen en la actividad enzimática [0,3]. Explique detalladamente el efecto de dos de ellos [1,2].

-Temperatura: las enzimas tiene un valor de temperatura óptimo en el cual la velocidad de reacción es máxima. Si el valor es menor al óptimo, la enzima disminuye su actividad, si es superior (50 – 60° C), aumentan los choques entre moléculas y la inestabilidad en los enlaces, produciéndose la desnaturalización de la molécula e inactivación irreversible.

-pH: las enzimas tienen un valor de pH óptimo (generalmente neutro) en el cual la velocidad de reacción es máxima. Si el valor se aleja del óptimo, la enzima verá modificada su carga eléctrica al aceptar (medio básico) o donar protones (medio ácido), lo que producirá un cambio en la estructura de los aminoácidos y por tanto, se inactivará la enzima.

-Concentración el sustrato: si a pH y la temperatura constantes, aumenta la concentración del sustrato, aumenta la velocidad de reacción hasta un punto en el cual todas las enzimas se encuentran ocupadas y el sistema ha saturado.


• 5. En una reacción química en la que la sustancia A se transforma en la sustancia B, se liberan 10
kcal/mol de sustrato. Cuánta energía se liberaría si la reacción estuviese catalizada por una enzima? Razone la respuesta [1].

La energía liberada en la reacción catalizada por una enzima sería la misma, es decir, 10 kcal/mol.
Las enzimas no cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre, solo aceleran procesos espontáneos; no pueden hacer que los procesos sean termodinámicamente más favorables.


•6.  A la vista de la imagen, conteste las siguientes
cuestiones:
a) ¿Qué tipo de molécula o macromolécula le
sugiere la figura adjunta? [0,25] ¿Qué
estructura representa? [0,25] .¿ Qué tipos de
enlaces estabilizan el entramado molecular
que se observa en la figura? [0,5].
b) ¿ Qué otro tipo de estructura del mismo nivel
de complejidad conoce? [0,2]. Analice las
principales características de cada una de
ellas [0,8].

a) ¿Qué tipo de molécula o macromolécula le sugiere la figura adjunta?  Proteína
b) ¿Qué estructura representa? Estructura: alfa hélice
 ¿Qué tipos de enlaces estabilizan el entramado molecular que se observa en la figura?
Enlaces: puentes de hidrógeno entre CO de un enlace peptídico y NH de otro enlace (se encuentran enfrentados)
 c) ¿Qué otro tipo de estructura del mismo nivel de complejidad conoce?  Beta-laminar
 Analice las características de cada una de ellas
β-laminar (lámina plegada) Esta estructura se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zig-zag (debido al plegamiento que ocurre a nivel del Ca ). El sentido de los fragmentos es paralelo si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto sentido. Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados. Se forma estructura en zig-zag donde los radicales R quedan a un lado o al otro de la estructura
α-hélice. Enrollamiento de la cadena peptídica sobre sí misma. Cada vuelta de hélice corresponde a 3,6 aminoácidos. Enrollamiento en sentido de las agujas del reloj. La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno entre el CO de un enlace peptídico y el NH de otro enlace (por la disposición de la hélice se encuentran enfrentados). Los radicales de los aminoácidos quedan expuestos hacia el exterior

• 7. Enumere [0,5] y describa cinco funciones de las proteínas ilustrando cada una con un ejemplo
[1].

1.     Catalizadores: que son realizadas por las enzimas y aceleran las reacciones metabólicas. Ejemplo: un enzima
2.     Reguladoras: las hormonas, modifican la intensidad metabólica. Ejemplo: insulina
3.     Movimiento: actina y miosina, producen los movimientos de los músculos. Ejemplo: actina/miosina
4.     Defensivas: los anticuerpos, sistema inmunitario.  Ejemplo: inmunoglobulina/anticuerpos
5.     Transporte: la hemoglobina lleva el oxígeno a la sangre. Ejemplo: hemoglobina

8.  La gráfica adjunta representa la evolución de la actividad de cuatro enzimas cuando se las somete a valores diferentes de pH. En relación con ella, conteste las  siguientes cuestiones:
a) Compare e interprete de forma razonada el trazado
de las distintas curvas de actividad [1].

Representa como se lleva a cabo la reacción de catabolización de diferentes enzimas en diferentes niveles de pH.
 La pepsina y la papaína entre 5 y 5.5

b) Explique la diferencia existente entre los óptimos de
actividad de la tripsina y de la pepsina teniendo en
cuenta que una actúa en el estómago y otra en el
intestino [0,5] .Como influye el pH en la actividad
enzimática de la papaína? Razone la respuesta [0,5].

Existe un pH mínimo, por debajo del cual la enzima no muestra actividad; un pH óptimo, al cual la actividad es máxima; y un pH máximo, por encima del cual también se produce la desnaturalización.

El estómago contiene el jugos gástrico con alto contenido de  HCl (ácido clorhídrico). Esto le imparte un pH ácido al contenido estomacal y es por eso que la tripsina que actúa allí tiene un pH optimo bajo (ácido). 
Por otro lado, el duodeno recibe el quimo ácido del estomago. Este quimo se neutraliza con las secreciones alcalinas provenientes del hígado y el páncreas y por esto aumenta el pH del contenido intestinal lo cual favorece la actividad de la tripsina.

 La Papaína es una enzima que mantiene su actividad catalítica constante independientemente del nivel de pH del medio



Año 2004

•1. Defina: enzima, centro activo, coenzima, inhibidor y catalisis [2].

Enzima, molécula formada por proteínas que producen las células vivas y que actúa como catalizador y regulador en los procesos químicos del organismo.
Centro activo,es el lugar de la enzima que se adapta  al sustrato y actúa sobre él para originar el producto.
Coenzima, cofactor orgánico no proteico que unido a la apoenzima forma  la enzima.
Inhibidor, sustancia que disminuye o anula la actividad de una enzima.
Energía de activación, es la mínima energía necesaria para formar o romper enlaces, es decir, la mínima energía necesaria para convertir un mol de sustrato en un mol de producto.


• 2. En un ensayo enzimático se produjo, accidentalmente, una elevación brusca de la temperatura y se detuvo la actividad enzimática. Al bajar la temperatura se recuperó la actividad enzimática. Explique razonadamente este hecho [1].


La elevación de la temperatura desnaturaliza la enzima.
La bajada de la temperatura permite la renaturalización y se recuperar la actividad enzimática.


• 3. Defina que son los aminoácidos [0,4], escriba su fórmula general [0,4] y clasificarlos en función de sus radicales [0,6].Describa el enlace peptídico como característico de la estructura de las proteínas [0,6].

Los aminoácidos, son moléculas pequeñas y son monómeros de las proteínas, todos tienen en común un grupo amino NH2 y un grupo ácido COOH.
Fórmula general de un aminoácido es:

Según sus radicales se clasifican en:
  • No polares,
  • Polares sin carga,
  • Polares con carga negativa
  • Polares con carga positiva.
 El enlace peptídico une a los aminoácidos a través del grupo amino de un aminoácido con el grupo ácido de otro aminoácido.



•4.  Explique brevemente la función estructural, catalítica, transportadora y de reconocimiento celular de las proteínas

Función estructural:
            Las proteínas, sobre todo las filamentosas forman la mayoría de las estructuras tanto celulares como orgánicas. Así algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Otras como tubulina, actina, etc forman los cilios, flagelos, citoesqueleto, etc. Las histonas forman parte de la cromatina y los cromosomas. El colágeno forma tendones, cartílagos, huesos etc., la elastina forma parte paredes de ciertos órganos, la queratina constituye la mayoría de las formaciones epidérmicas como pelos, uñas plumas etc.
Función de transporte:
            Muchas proteínas se unen con otras moléculas e intervienen en su transporte. Así tenemos algunas proteínas de las membranas celulares (permeasas) que tienen como función transportar sustancias entre el exterior y el interior. Otras muchas proteínas extracelulares tienen como misión transportar diversas sustancias por el interior del organismo, así tenemos la hemoglobina que transporta el oxígeno en la sangre de los vertebrados, la hemocianina lo hace en algunos invertebrados, la mioglobina lo transporta en el músculo; los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos); las lipoproteínas transportan colesterol, triglicéridos y otros lípidos; la seroalbúmina transporta ac.grasos, fármacos y otras sustancias en la sangre.
Función catalítica:
            Algunas proteínas actúan catalizando (facilitando y acelerando) las reacciones que tienen lugar en los seres vivos, estas reacciones constituyen el metabolismo. Estas proteínas se denominan enzimas y constituyen el grupo más numeroso de proteínas y posiblemente el más importante.    
      
Función de reconocimiento de señales químicas
            Situadas en la superficie exterior de las membranas celulares, existen numerosas proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas. Las hay capaces de reconocer hormonas, neurotransmisores, anticuerpos, 


• 5. Defina que es una enzima [0,4]. Explique la influencia del pH [0,8] y de la temperatura [0,8] sobre la  actividad enzimática.

Definición: proteína que acelera la velocidad de las reacciones metabólicas
Influencia del pH: variación de la actividad y desnaturalización
Influencia de la temperatura: variación de la actividad y desnaturalización


•6.  En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:





a) Identifique la macromolécula que representa [0,2], indique cuáles son sus componentes esenciales [0,2] y describa el enlace que se establece entre ellos [0,3] citando dos características del mismo [0,3].

            La  figura representa  la estructura 2ª de una proteína, enlaces peptídicos, puentes de  hidrógeno intracatenarios en zonas próximas de las cadenas polipeptídicas

            Es una proteína, de estructura secundaria hélice alfa. Las proteínas son macromoléculas que están constituidas fundamentalmente por C (Carbono), H (Hidrógeno), O (Oxígeno) y N (Nitrógeno) y casi todas con azufre. Se unen mediante enlaces peptídicos, que es un enlace tipo amida que se establece entre dos aminoácidos, cuando reacciona el grupo ácido de uno con el grupo amino del otro, es una reacción de condensación en la que se produce una molécula de agua. Tiene como características principales, que es un enlace covalente muy resistente que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas y tiene un carácter parcial de doble enlace y no es posible el giro alrededor de él.

b) Nombre y describa la estructura espacial de mayor complejidad que pueda adoptar la misma macromolécula [0,1] y descríbala [0,4].

Lámina beta
Se origina cuando se unen por puentes de hidrógeno segmentos adyacentes que pueden ser de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas. Estos segmentos forman una lámina plegada en zig-zag , con los radicales hacia a ambos lados de la  de la hoja de manera alterna.

Otra estructura espacial de mayor complejidad que puede adoptar la misma macromolécula son las proteínas globulares, que es un tipo de estructura terciaria, son redondeadas, solubles y poseen función dinámica. En medio acuoso dirigen los radicales polares hacia afuera, mientras que en la membrana celular exponen los radicales apolares.